エンドセリン（ET）は，血管内皮細胞に由来し，21残基アミノ酸からなる血管収縮物質として単離・同定された．その血管収縮作用は，ほかに類をみないほど強力かつ持続的である．遺伝子解析により3種のアイソペプチドisopeptideの存在が発見され，ET‐1，ET‐2，ET‐3と命名され，最初に発見されたものはET‐1であり，“エンドセリンファミリー”の一員であることがわかった．共通のカルボキシル末端直鎖部分と2つのジスルフィド結合により形成され，変位に富むアミノ末端ループ部分とからなり，サラフォトキシンと呼ばれる蛇毒ときわめて似ているほか，構造上類似した生理活性物質はない．いずれも，38ないし39個のアミノ酸残基からなる，ビッグエンドセリンbig endothelinと呼ばれる不活性中間体から，エンドセリン変換酵素により活性型エンドセリンに生合成される．これらアイソペプチドの生理活性および組織発現は，心血管系，神経内分泌系に限らず実に多様である．